Caratterizzazione della bioattività di un peptide derivato dalla caseina: effetti differenziali sull’inibizione dell’enzima di conversione dell’angiotensina (ACE) e sulla produzione di citochine e ossido nitrico.
I batteri lattici (LAB) sono usati come colture starter nella produzione di latticini fermentati e hanno il potenziale per conferire bioattività rilevante per la salute cardiovascolare, in quanto possiedono un’ampia varietà di sistemi proteolitici che liberano piccoli peptidi bioattivi da proteine del latte di maggiori dimensioni. Alcuni peptidi derivati dalla caseina, rilasciati da vari ceppi di batteri lattici durante la fermentazione, hanno ha dimostrato di ridurre l’ipertensione e di modulare il sistema immunitario.
In questo studio, sono state analizzate la crescita e la produzione di peptidi di 2 ceppi LAB, Lactobacillus helveticus R0389 e Lactocaseibacillus rhamnosus R0011, le loro attività immuno-modulatorie e le rispettive capacità d’inibizione dell’enzima di conversione dell’angiotensina (ACE). Le frazioni peptidiche raccolte sia dal surnatante senza cellule, sia dalle colture cresciute su terreno di coltura che dalla fermentazione del latte, sono state valutate per comprendere la loro l’attività ACE-inibitoria ed i loro effetti sulla produzione di pro-infiammatori e citochine regolatrici dai monociti umani THP-1.
Ogni ceppo LAB è stato coltivato su terreno di coltura, con e senza integrazione con 0,1% di caseina o il 3,25% di latte fermentato. L’integrazione di caseina ha aumentato il tasso di crescita di entrambi i ceppi LAB, e l’attività ACE-inibitoria è significativamente aumentata nelle frazioni peptidiche raccolte sia da Lactobacillus helveticus R0389 che da Lactocaseibacillus rhamnosus R0011 coltivati per 12 h.
Le frazioni peptidiche della fermentazione di L. rhamnosus R0011 hanno mostrato un’attività ACE-inibitoria paragonabile ai noti peptidi ACE-inibitori Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro (inibizione fino al 79%), con una differenza significativa tra le frazioni peptidiche di coltura ed acidificate e le frazioni di controllo non acidificate, raccolte dopo 6 giorni di fermentazione. Molti peptidi derivati dal latte e dalla caseina studiati in ricerche precedenti sono stati identificati come parte di una frazione bioattiva più grande.
In questo studio, i ricercatori hanno sintetizzato un gruppo di questi peptidi per valutare entrambi gli ACE-inibitori e la loro attività immunomodulante. I già noti Val-Pro-Pro e Ile-Pro-Pro hanno mostrato una ACE-inibizione simile ai risultati pubblicati in precedenza, mentre qui è stata indotta anche la produzione della citochina regolatrice IL-10 da monociti in presenza ed assenza del fattore stimolante pro-infiammatorio.
Questi peptidi sintetizzati potrebbero indurre anche la produzione monossido di azoto (NO), un potente vasodilatatore, nelle colture di cellule endoteliali umane.
Indagare le relazioni tra questi bioattivi e le loro proprietà potrebbero migliorare l’uso degli organismi probiotici e dei loro secreti nell’industria alimentare.
Characterization of casein-derived peptide bioactivity: Differential effects on angiotensin-converting enzyme inhibition and cytokine and nitric oxide production
C. Adams,1 F. Sawh,1 J. M. Green-Johnson,1 H. Jones Taggart,2* and J. L. Strap1
1 – Faculty of Science, Ontario Tech University, Oshawa, Canada, L1G 0C5
2 – Faculty of Health Sciences, Ontario Tech University, Oshawa, Canada, L1G 0C5
J. Dairy Sci. 103:5805–5815
